Karboksypeptidase B CAS: 9025-24-5

Karboksypeptidase B er et enzym som spiller en avgjørende rolle i proteinfordøyelse og -metabolisme. Mer spesifikt katalyserer det hydrolysen av peptidbindinger i C-terminalen av proteiner, noe som resulterer i fjerning av individuelle aminosyrer.

Karboksypeptidase B er svært spesifikk for basiske aminosyrer, som lysin og arginin, og er spesielt effektiv i å spalte disse restene. Den finnes ofte i bukspyttkjertelsekresjoner og er involvert i den siste fasen av proteinfordøyelsen i tynntarmen.

Dette enzymet brukes også i ulike laboratorieapplikasjoner, inkludert proteinsekvensering, peptidsyntese og proteinanalyse. Karboksypeptidase Bs evne til spesifikt å kløyve de C-terminale aminosyrene i proteiner gjør det til et verdifullt verktøy for å studere proteinstruktur og -funksjon.

Bestill eller be om tilbud

Produktdetaljer

Produktetiketter

Søknad og effekt

Proteinsekvensering: Karboksypeptidase B brukes til å bestemme sekvensen av aminosyrer i et protein. Ved selektivt å fjerne C-terminale aminosyrer én etter én, kan forskere identifisere de spesifikke aminosyrene som finnes i proteinet.

Peptidsyntese: Karboksypeptidase B kan brukes til selektivt å spalte av C-terminale aminosyrer under syntesen av peptider eller proteiner. Dette muliggjør syntese av tilpassede peptider med ønskede aminosyresekvenser.

Proteinanalyse: Karboksypeptidase B brukes i proteinkarakteriseringsstudier for å bestemme tilstedeværelsen av C-terminale lysin- eller argininrester. Denne informasjonen kan være nyttig for å forstå proteinstruktur og -funksjon.

Enzymimmobilisering: Karboksypeptidase B kan immobiliseres på faste bærere, som kuler eller membraner. Denne immobiliseringen muliggjør kontinuerlig enzymatisk spalting av C-terminale aminosyrer i prosesser som proteinrensing eller peptidsyntese.

Produktpakking:

Tilleggsinformasjon:

Komposisjon	C31H38N4O7S
Analyse	99 %
Utseende	Hvitt pulver
CAS-nr.	9025-24-5
Pakking	Liten og stor
Holdbarhet	2 år
Lagring	Oppbevares kjølig og tørt
Sertifisering	ISO.